{{{sourceTextContent.title}}}

Segreto della famiglia dell'arachide per la fabbricazione delle particelle elementari chimiche rivelarici

{{{sourceTextContent.subTitle}}}

Come mordete nel vostro panino seguente della gelatina e del burro di arachidi, mastichi su questo: L'arachide che state mangiando ha un segreto.

{{{sourceTextContent.description}}}

È sottile. L'arachide e suo parenti-legume-ha non un, ma due modi preparare la tirosina dell'aminoacido, uno dei 20 richiesti per fare tutti delle sue proteine e una sostanza nutriente umana essenziale. Quello potrebbe sembrare piccolo, ma perché questa famiglia di pianta ha un modo unico fare così particella elementare chimica importante è un mistero che estende di nuovo agli anni 60 ed è uno che ha attirato l'attenzione di Hiroshi Maeda, un professore di botanica all'università di Wisconsin-Madison.

«Siamo interessati in chimica della pianta, provante a capire come le piante fanno tanti composti chimici differenti, molti di cui sono importanti alla nostra società umana come alimento, fibra, alimentazione, combustibile, medicina-così molte cose,» diciamo Maeda.

Quelle molecole importanti cominciano dai composti più semplici, come tirosina, che è il precursore di morfina ed innumerevole altri prodotti chimici interessanti ed utili.

Nella nuova ricerca pubblicata nell'emissione del 26 giugno di biologia chimica della natura, di Maeda e del suo dottorando Craig Schenck, con i collaboratori a Washington University a St. Louis, rapporto come la famiglia di legume ha evoluto la sua seconda via della tirosina. Hanno scoperto la struttura di nuovo enzima della pianta, uno in grado di essere uno strumento utile ai biotecnologi che provano a controllare la produzione di tirosina e dei suoi derivati. Ed hanno legato un cambiamento evolutivo importante nel metabolismo della pianta ad una singola mutazione nel nuovo enzima.

Negli anni 60 e negli anni 70, gli scienziati hanno esaminato il mondo della pianta per trovare come hanno fatto i composti metabolici chiave, come gli aminoacidi. Mentre tutte le piante hanno usato una via, conosciuta come l'ADH, per preparare la tirosina, i famiglia-piselli del legume, i fagioli, arachidi-unico hanno aggiunto un secondo, chiamato PDH, che altrimenti è stato trovato solo in microbi. Nessuno ha saputo perché ed il problema è stato accantonato.

Ma due anni fa, Maeda e Schenck hanno spolverato il vecchio mistero. Scavando dentro, hanno scoperto i geni responsabili della preparazione della tirosina. Hanno trovato che i legumi avevano evoluto i loro enzimi di PDH dall'ADH attuale un, appena prima le arachidi ed i piselli si sono evoluti negli stirpi separati. Gli enzimi della sorella erano molto simili, che hanno significato che soltanto un piccolo numero di cambiamenti potrebbero rappresentare come gli enzimi dell'ADH hanno evoluto nel PDH quelli. Ma c'erano ancora troppi cambiamenti da provare uno per uno per vedere quale hanno avuti un effetto.

Poi Maeda ha ricevuto una chiamata da Joe Jez, un biochimico a Washington University. Con lo studente Cynthia Holland di Jez, i due gruppi hanno collaborato per purificare l'enzima della soia, un legume di PDH e determinano la sua struttura tridimensionale. Con la struttura di PDH a disposizione, Schenck potrebbe vedere che durante tempo evolutivo, solo le mutazioni di una coppia si erano presentate al sito in cui le reazioni chimiche hanno luogo. Invece di dozzine di mutazioni da provare, ha avuto soltanto due.

Schenck ha trovato che cambiando un singolo aminoacido nel centro dell'enzima, poteva in gran parte convertire l'enzima della soia PDH nuovamente dentro il suo enzima dell'antenato ADH. Il commutatore ha funzionato per gli enzimi dalle specie multiple ed ha funzionato al contrario: Schenck ha potuto dare gli enzimi dell'ADH dalle caratteristiche del tipo di PDH delle piante del non legume.

Maeda e Schenck avevano scoperto che i legumi hanno evoluto un modo novello fare un prodotto chimico importante principalmente inciampando su un singolo, commutatore cruciale.

«Il risultato più sorprendente è che un singolo residuo realmente ha svolto un ruolo principale nella commutazione per preparare questo enzima legume-specifico,» dice Maeda. «E quello solleva un problema interessante di perché altri gruppi di piante non hanno evoluto mai questo enzima unico. Poiché appena con la probabilità casuale, forse questa mutazione si è presentata ma mai non è stata mantenuta.»

Appena perché i legumi hanno tenuto sopra alla loro nuova via della tirosina e che vantaggio potrebbe fornire, richiederà più lavoro.

Un altro asportabile, dice Maeda, è che lo stesso commutatore che trasforma gli enzimi dell'ADH in PDH un ha chiuso la capacità di tirosina di inibire la funzione dell'enzima. Sebbene questo genere di autoregolazione sia normalmente utile per le cellule, Maeda pensa che l'insensibilità di PDH a tirosina potrebbe essere un vantaggio affinchè contribuire produca più tirosina ed i suoi derivati utili, nei sistemi come lievito o le piante costruite.

«Il pensiero è che il papavero da oppio, per esempio, sta preparando la tirosina con una via standard dell'ADH che probabilmente è inibita da tirosina,» spiega Schenck, che recentemente ha completato il suo dottorato nel laboratorio di Maeda, discutente le domande possibili di nuova ricerca. «Se possiamo presentare un enzima che non è inibito da tirosina, forse possiamo aumentare lo stagno totale della tirosina del precursore per produzione aumentante della morfina. Può essere uno strumento utile che va in avanti in altre specie della pianta o persino nei microbi.»