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Come fanno gli scienziati a determinare la struttura di un nano-organismo?

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Gli scienziati della NYU Abu Dhabi hanno fatto la storia impiegando la risonanza magnetica nucleare (NMR) per determinare la struttura di un nanocorpo. È la prima volta che una tecnica del genere viene utilizzata per uno scopo simile negli Emirati Arabi Uniti e offre vantaggi significativi rispetto ai metodi precedentemente preferiti, come i raggi X o la microscopia elettronica.

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Il nanocorpo in questione, Nb23, è una piccola proteina presente solo nella famiglia dei camelidi, come alpaca, cammelli e lama. In grado di combattere malattie come il lupus, il linfoma e persino il cancro al seno, la Nb23 è ritenuta una soluzione migliore per i programmi di trattamento terapeutico rispetto alle proteine prodotte in laboratorio. Pertanto, qualsiasi progresso nella comprensione del suo funzionamento potrebbe essere estremamente vantaggioso per le discipline scientifiche e mediche.

Le carenze delle tecniche esistenti

Tradizionalmente, le strutture delle proteine nanocorpo vengono analizzate in campioni solidi utilizzando una delle due tecniche: i raggi X o la microscopia elettronica. Tuttavia, la prima richiede l'uso di cristalli per funzionare adeguatamente, che spesso possono essere difficili da reperire. Inoltre, entrambi i metodi si concentrano solo sullo stato solido delle proteine, il che significa che rivelano poche informazioni su come possono differire quando assumono una forma liquida.

I ricercatori della NYU Abu Dhabi erano quindi alla ricerca di un nuovo metodo innovativo per determinare la struttura proteica di un nanocorpo allo stato liquido. Applicando la NMR - oggi utilizzata in diversi campi - sono riusciti a scoprire informazioni più dettagliate e precise sulla struttura del nanobody.

Uno studio rivoluzionario

La ricerca, pubblicata sulla rivista scientifica Molecules, è la prima del suo genere negli Emirati Arabi Uniti. Il fatto che le proteine possano variare sia nella forma che nella mobilità allo stato liquido rispetto a quello solido ha reso estremamente importante trovare una tecnica in grado di analizzare la forma in modo accurato.

Con l'uso della spettroscopia NMR, il team è stato in grado di apprendere informazioni vitali in una serie di aree chiave. Oltre a identificare i fattori necessari al corretto funzionamento dell'anticorpo, è stato possibile comprendere i cambiamenti specifici che si verificano una volta che il nanoanticorpo si lega alla proteina bersaglio. Infine, hanno potuto seguire il processo di prevenzione delle malattie che il nanoanticorpo Nb23 innesca.

Nanobodies preferibili agli anticorpi monoclonali

Finora, la maggior parte dei piani terapeutici si basava sull'uso di anticorpi monoclonali. Queste proteine artificiali vengono coltivate in laboratorio e sono specificamente progettate per replicare la risposta del sistema immunitario ad antigeni dannosi, come i virus. Tuttavia, possono porre problemi di manipolazione e conservazione, mentre le loro dimensioni non consentono di penetrare efficacemente in alcuni tessuti solidi.

I nanocorpi, invece, sono dieci volte più piccoli, il che rende molto più facile la loro penetrazione nei tessuti bersaglio. Inoltre, grazie alla loro origine naturale, hanno maggiori probabilità di garantire la biocompatibilità con il tessuto in questione e di legarsi più efficacemente alle sue proteine, oltre a essere più stabili e a offrire una migliore solubilità. Per questo motivo, rappresentano un'interessante via di ricerca per le applicazioni terapeutiche future.