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La formazione immagine modifica i piani d'azione di malattia di cervello

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Le malattie gradicono Alzheimer? la s è causata quando proteine complesso e gruppo insieme. In un mondo in primo luogo, gli scienziati di EPFL hanno distinto con successo fra le forme malattia-causanti di aggregazione di proteine.

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L'individuazione può contribuire a cambiare il trattamento farmaceutico delle malattie neurodegenerative.

A causa della nostra durata della vita aumentante, le malattie gradicono Parkinson? s, Huntington? s ed Alzheimer? la s è sull'aumento. Sono causati quando determinato misfold delle proteine ed aggregano insieme, formando i gruppi che danneggiano i neuroni nel cervello e nel midollo spinale. Questa aggregazione si evolve progressivamente attraverso le forme differenti, in grado di tenere la chiave a trattare le malattie che causano. Tuttavia, le tecniche di formazione immagine correnti non hanno potute distinguere esclusivamente e studiare ogni forma di aggregazione. Unendo due tecniche di formazione immagine avanzate, gli scienziati di EPFL hanno distinto con successo le forme differenti di aggregazione di proteina coinvolgere nell'atassia spinocerebellar, che interessa il controllo e la coordinazione di motore. Pubblicato nelle comunicazioni della natura, il lavoro inoltre rivela una torsione sorprendente nell'aggregazione della proteina e può essere estendere ad altre malattie pure.

Problemi aggregati

Prima del misfold d'agglomerazione e singolo delle proteine nei modelli antiparalleli o incrociati del tessuto. Le proteine misfolded allora cominciano ad aggregare attraverso la forma intermedia, infine crescente nei grandi grovigli viscosi denominati? fibrille.? Da questo punto, l'aggregazione è diventato mortale alle cellule.

Questi complessi della proteina sono il fuoco della ricerca medica nelle malattie neurodegenerative, compreso Parkinson? s, Huntington? s ed Alzheimer? s. Il fuoco è sulla distinzione fra la forma specifica di aggregazione delle proteine, per da identificare quale come bersaglio possiamo designare più efficace per trattare le malattie. Tuttavia, le tecniche di formazione immagine correnti non hanno potute distinguere fra una proteina? specie intermedia di s e le fibrille finali.

Districh dei nodi

Il laboratorio di Giovanni Dietler a EPFL ha affrontato il problema unendo due tecniche di formazione immagine. La prima, microscopia atomica della forza, sguardi alla struttura 3-D e di ogni aggregazione forma, così come le relative proprietà, per esempio la rigidezza. La seconda tecnica, la spettroscopia infrarossa, rileva i cambiamenti sottili che avvengono nella proteina? struttura di s che causa e determina la relativa aggregazione.

? Queste due tecniche sono molto utili? dice Dietler. ? Ma individualmente, non possono segnare il momento con esattezza che la proteina comincia a misfold o al ritrovamento come la proteina? le proprietà strutturali di s si riferiscono alla struttura di una forma particolare di aggregazione.? Entrambi questi elementi sono critici nella distinzione della specie differente di aggregazione. Insieme, le due tecniche contengono un attrezzo innovatore conosciuto come? Nanospectroscopy infrarosso? o nanoIR, che Dietler? punte della lancia del laboratorio di s in una gamma delle applicazioni.

In questo caso, gli scienziati hanno messo a fuoco sulla proteina ataxin-3. Quando subisce una mutazione, ataxin-3 comincia ad aggregare e formare le fibrille con le conseguenze devastanti su controllo e su coordinazione di motore. Questa malattia neurodegenerative è conosciuta come atassia spinocerebellar.

Usando il nanoIR, i ricercatori di EPFL potevano controllare lo sviluppo di diverse proteine ataxin-3 poichè hanno aggregato. Hanno esaminato la rigidezza di diverse forme aggregate ed allora la hanno collegata al numero dei modelli del tessuto che hanno contenuto, fornente una correlazione fra i due fattori. È la prima volta questa è stata fatta per le diverse forme di aggregazione.

Una torsione sorprendente

Con la loro sorpresa, il metodo del nanoIR ha indicato che il misfold ataxin-3 dopo esso aggrega, non prima che come sarebbe stato preveduto dalle viste correnti sull'aggregazione. Infatti, l'aggregazione di ataxin-3 sembra cominciare con la proteina specifica ed allora passa alla formazione di forme intermedie di aggregazione con la struttura originale della proteina piuttosto che misfolded.

Ci sono le implicazioni mediche e scientifiche significative di questa individuazione. Infine conferma le teorie precedenti circa proteina che misfolding che non potrebbe essere provata a causa delle limitazioni delle tecniche disponibili. Allo stesso tempo potrebbe cambiare i metodi farmacologici e tecnologici all'aggregazione della proteina.

Lo studio inoltre dimostra il potenziale enorme di nanoIR in questo campo di ricerca. ? Può permettere che noi otteniamo una comprensione più profonda dell'aggregazione della proteina? dice Giovanni Dietler.